Biokataliza należy do obszarów biotechnologii rozwijanych równolegle w laboratoriach akademickich i przemyśle. Enzymy wykorzystywane są w produkcji leków, dodatków do żywności, związków zapachowych, detergentów, biopaliw oraz specjalistycznych półproduktów chemicznych. Ich znaczenie wynika z cechy, która odróżnia reakcje enzymatyczne od wielu klasycznych procesów chemicznych – zdolności do prowadzenia przemian z wysoką selektywnością, często w łagodnych warunkach temperatury, ciśnienia i pH. W klasycznej syntezie chemicznej uzyskanie pożądanego produktu bywa związane ze stosowaniem wysokich temperatur, rozpuszczalników organicznych, agresywnych odczynników oraz wieloetapowego oczyszczania. Enzymy mogą ograniczać część tych problemów, ponieważ działają jako katalizatory biologiczne zdolne do rozpoznawania określonych substratów i prowadzenia reakcji w ściśle określonym miejscu cząsteczki. W praktyce pozwala to zmniejszać liczbę etapów syntezy, ograniczać ilość produktów ubocznych oraz zwiększać udział pożądanej formy związku w mieszaninie reakcyjnej.

Jednym z najlepiej rozwiniętych zastosowań biokatalizy pozostaje przemysł farmaceutyczny. Wiele substancji czynnych oraz ich półproduktów występuje w postaci izomerów optycznych. Poszczególne enancjomery mogą różnić się aktywnością biologiczną, metabolizmem, profilem bezpieczeństwa i skutecznością terapeutyczną. Z tego powodu kontrola konfiguracji stereochemicznej jest jednym z podstawowych zadań w projektowaniu i syntezie leków. Enzymy, dzięki swojej stereoselektywności, mogą umożliwiać otrzymywanie chiralnych bloków budulcowych z większą precyzją niż wiele tradycyjnych metod chemicznych.

Badania Aleksandry Rudzkiej koncentrują się na wykorzystaniu reakcji enzymatycznych w biokatalitycznej syntezie chiralnych bloków budulcowych o wysokiej wartości dodanej. Tego typu związki mogą stanowić półprodukty do syntezy substancji farmaceutycznych, związków bioaktywnych oraz cząsteczek wykorzystywanych w chemii specjalistycznej. Prace prowadzone w Laboratorium Biokatalizy i Biotransformacji Politechniki Warszawskiej dotyczą m.in. reakcji z udziałem dehydrogenaz alkoholowych, aminotransferaz, lipaz oraz układów kaskadowych, w których kilka etapów przemiany chemicznej zachodzi w jednym systemie reakcyjnym. Szczególnie interesującym kierunkiem są układy foto-biokatalityczne łączące reakcje aktywowane światłem z reakcjami enzymatycznymi. Takie rozwiązania pozwalają wykorzystywać energię świetlną do inicjowania lub wspomagania przemian chemicznych, które następnie są prowadzone z udziałem enzymów. Foto-biokataliza rozwija się jako obszar łączący fotochemię, enzymologię i syntezę organiczną. Jej potencjał dotyczy zwłaszcza reakcji trudnych do przeprowadzenia klasycznymi metodami, reakcji wymagających kontroli stereochemicznej oraz procesów, w których celem jest ograniczenie użycia silnych utleniaczy, reduktorów lub kosztownych katalizatorów metalicznych.

Rozwój biokatalizy nie opiera się wyłącznie na wykorzystywaniu enzymów występujących naturalnie. Coraz większe znaczenie mają metody projektowania i modyfikowania białek. Ewolucja ukierunkowana, mutageneza miejscowa, modelowanie strukturalne oraz narzędzia uczenia maszynowego pozwalają uzyskiwać warianty enzymów o większej stabilności, zmienionej specyficzności substratowej lub lepszej aktywności w warunkach przemysłowych. Dzięki temu enzymy mogą być dostosowywane do reakcji, które wcześniej były dla nich niedostępne albo zachodziły z niewystarczającą wydajnością. Znaczenie biokatalizy wykracza poza farmację. Enzymy są wykorzystywane w produkcji żywności i dodatków funkcjonalnych, syntezie aromatów, przetwarzaniu tłuszczów, produkcji detergentów, otrzymywaniu związków platformowych, biopaliw oraz materiałów pochodzenia biologicznego.

W procesach przemysłowych biokatalizatory mogą działać jako pojedyncze oczyszczone enzymy, układy wieloenzymatyczne albo całe komórki mikroorganizmów prowadzące określone przemiany metaboliczne. Ten ostatni wariant jest szczególnie istotny w procesach, w których konieczna jest regeneracja kofaktorów lub prowadzenie wieloetapowej konwersji substratu. Rosnące zainteresowanie biokatalizą wynika również z presji na ograniczanie zużycia energii, ilości odpadów i zależności od surowców petrochemicznych. W literaturze coraz częściej analizuje się wykorzystanie enzymów oraz całych komórek do przekształcania prostych związków jednowęglowych, takich jak metanol, metan, tlenek węgla czy dwutlenek węgla, w związki o wyższej wartości użytkowej. Takie procesy nadal wymagają rozwiązań technologicznych zwiększających wydajność, stabilność i opłacalność, ale pokazują, że biokataliza staje się częścią szerszej transformacji chemii przemysłowej.

Tematyka przedstawiona podczas Women in Tech Summit 2026 pokazała biokatalizę jako dziedzinę łączącą wiedzę z chemii organicznej, biologii molekularnej, enzymologii i inżynierii procesowej. Enzymy nie są już traktowane wyłącznie jako narzędzia znane z procesów fermentacyjnych lub diagnostyki laboratoryjnej. Coraz częściej funkcjonują jako projektowane katalizatory, które można dostosowywać do konkretnych reakcji, substratów i wymagań technologicznych. W tym obszarze mieszczą się zarówno badania podstawowe nad mechanizmami działania enzymów, jak i prace nad skalowaniem procesów przydatnych w farmacji, chemii specjalistycznej i zrównoważonej produkcji.

--

Mgr inż. Aleksandra Rudzka jest doktorantką Szkoły Doktorskiej Politechniki Warszawskiej oraz członkinią zespołu Laboratorium Biokatalizy i Biotransformacji działającego na Wydziale Chemicznym PW. Prowadzi badania nad wykorzystaniem reakcji enzymatycznych w biokatalitycznej syntezie chiralnych związków o znaczeniu farmaceutycznym. Jest laureatką programu L’Oréal–UNESCO Dla Kobiet i Nauki 2025 oraz programu START Fundacji na rzecz Nauki Polskiej 2026. Jej zainteresowania obejmują biokatalizę, foto-biokatalizę oraz wykorzystanie enzymów w syntezie związków bioaktywnych i półproduktów farmaceutycznych.