Odnaleziony kompleks proteinowy ma wpływ na mechanizm przedłużający żywotność komórek rakowych. Reguluje on bowiem procesy związane z nadbudową końców chromosomów, która nie zachodzi w zdrowych komórkach. Normalne komórki ciała w czasie proliferacji gubią część sekwencji telomerowych. Utratę tę bilansuje enzym telomeraza, która odpowiada za odbudowę. Rozłożenie w czasie tego zjawiska decyduje o długości życia każdej komórki, w której wspomniana równowaga stopniowo przesuwa się w kierunku degradacji. Nowotworzenie natomiast, wolne jest od strat na końcach telomerów, gdyż praca telomerazy jest tu wydajniejsza. Naukowcy skupili się więc nad sprawdzeniem, od czego zależą różnice w bilansie przeżyciowym, między zdrową komórką, a komórką rakową. Rozpoczęto prace dotyczące kompleksu białkowego, który ma wpływ na segmenty powtórzeń sekwencji DNA, charakterystycznych dla zakończeń chromosomów. Fragmenty te, są niezwykle istotne, chronią bowiem geny kodujące. Wizualnie można by przyrównać tę strukturę do modelu długopisu ze skuwką, gdzie skuwką są sekwencje telomerowe. Telomeraza natomiast nie pozwala na zgubienie tej skuwki. Z czasem jednak struktura ta powinna znikać. W komórkach rakowych tak się nie dzieje. Rolą badaczy było odnalezienie możliwości regulacji systemu naprawczego chromosomów, tak by pozbawić nieśmiertelności komórki poddane procesom nowotworzenia.

Dzięki nowoczesnym metodom monitorowania procesów zachodzących w komórkach, zaobserwowano w jaki sposób działa kompleks proteinowy wiążący się do telomerów. Dwa białka wchodzące w jego skład, tj. POT-1 i TTP-1 współdziałają by chronić końce chromosomów. POT-1 posiada właściwość przyłączania do pofałdowanego telomerowego fragmentu DNA, poprzez jego stopniowe rozluźnianie. Gwarantuje także, że czynniki białkowe odpowiadające za degradację uszkodzonych obszarów DNA nie są w stanie przyłączyć się do telomerów. TTP-1 współdziałając z POT-1, wzmaga aktywność telomerazy, dzięki czemu zapewnia komórkom rakowym możliwość kolejnych podziałów bez strat DNA. Ciekawym zjawiskiem jest to, że cały kompleks by działać prawidłowo, przesuwa się wzdłuż sekwencji telomerowych, w tę i z powrotem. Dlatego struktura TTP-1/POT-1 zyskała miano kompleksu mobilnego, wręcz dynamicznego, co zaprzecza jednak statycznej funkcji POT-1 na nici DNA. Naukowcy stwierdzili, że funkcja ta działa do momentu gdy POT-1 nie zwiąże się z TTP-1. Wówczas dochodzi do przeniesienia właściwości na samą budowę kompleksu. W związku z tym zapowiedziano badania nad zdolnością struktury POT-1/TTP-1 do przesunięć. Prace mają dotyczyć również wpływu tego ruchu na aktywność telomerazy. Sugeruje się, że przesunięcia pobudzają materiał genetyczny do wiązania się z telomerazą i poddawania systemowi naprawczemu, który może trwać dłużej niż zwykle.

W dalszych planach sugeruje się stworzenie leków, przy których produkcji zostaną wykorzystane opisane informacje. Nowa terapia, różniłaby się od dotychczasowych tym, że działałaby na czynnik regulujący aktywność telomerazy, a nie próbowałaby blokować samą telomerazę. Sugeruje się, że taka metoda będzie efektywniejsza.

Izabela Kołodziejczyk

Źródło: http://www.sciencedaily.com