Autorzy publikacji wykorzystali KinetworksTM multi-immunoblotting w celu zbadania ekspresji 76 kinaz białkowych, 18 fosfataz białkowych, 25 białek szoku/stresu termicznego oraz 27 białek apoptycznych w komórkach ludzkiej nerki embrionalnej transfekowanych NR1/ NR2B oraz htt, zawierającymi powtórzenia glutaminowe w pozycji 15 (htt- 15Q; typ dziki) lub 138 (htt- 138Q; mutant). Kolejne eksperymenty wykazały, że szereg białek zaangażowanych w szlak odpowiedzi na szok termiczny było regulowanych w rozpuszczalnej frakcji otrzymanej z komórek eksprymujących htt- 138Q, zawierającej fosfatazę białkową 5 oraz cyklino-zależną kinazę 5. Wzrost ekspresji w tej frakcji odnotowano również dla aktywowanej stresem lub wapniem kinazy kazeinowej 2 (CK2). Zmiana ta nasiliła się
w tkance prążkowiowej myszy transgenicznych, eksprymującej zmutowaną htt o pełnej długości. Inhibicja aktywności CK2 w wyprowadzonej kulturze neuronów prążkowiowych znacząco zaostrzyła toksyczność zmienionego receptora NMDA, którą stwierdzono poprzez wyznakowanie jąder apoptycznych.
Wyniki te są konsekwencją regulacji składników szlaku odpowiedzi na stres wywołanej obecnością poliglutaminowego htt oraz NR1/ NR2. Regulacja ta może stanowić próbę poprawienia na poziomie komórkowym szkodliwych efektów ekspresji zmutowanej htt.

Źródło: M. Fan, Z. Hong, M. Hayden, S. Pelech, L. Raymond; “Protective up-regulation of CK2 by mutant huntingtin in cells co-expressing NMDA receptors.”, Journal of Neurochemistry, 2008, 104, 3, 790-805.