Grupy zakaźnych białek, zwanych prionami powodują szereg chorób neurodegeneracyjnych, takich jak choroba szalonych krów (BSE) u zwierząt, której ludzkim odpowiednikiem jest choroba Creutzfelda-Jacoba. Priony powodują nieprawidłowe zwijanie białek i ich agregację, przy czym zazwyczaj potrzebują jakiegoś czynnika inicjującego cały proces. Pochodzenie tych cząsteczek w organizmie wciąż jest nie do końca poznane.

Biochemicy z Emory University School of Medicine zidentyfikowali białko Lsb2 występujące u drożdży, potrafiące zainicjować spontaniczne formowanie się prionów. Zauważono, że ekspresja tego niestabilnego białka o krótkiej żywotności jest silnie indukowana w warunkach stresu komórkowego, np. wysokiej temperatury. Dzięki poznaniu właściwości Lsb2 możemy zobaczyć jak komórki rozwinęły sposoby kontroli i regulacji formowania prionów. Co więcej badania pokazują, że w pewnych przypadkach priony pomagają komórce zaadaptować się do nowych warunków środowiskowych.

Wyniki badań zostały opublikowane 22 lipca w czasopiśmie Molecular Cell,a autorami są Keith Wilkinson oraz Tatiana Chernova z Emory University School of Medicine.

Agregaty białkowe związane są z niektórymi ludzkimi schorzeniami neurodegeneracyjnymi, np. chorobą Alzheimera, Parkinsona czy pląsawicą Huntingtona i mogą w pewnych przypadkach zachowywać się jak priony. Odkrycia zespółu z Emory dają wgląd w sytuację, kiedy usuwanie skutków stresu komórkowego może prowadzić do powstawania białek zakaźnych oraz ich agregacji u ludzi.

„Nie istnieje bezpośredni homolog białka Lsb2 u ludzi, ale mogą istnieć białka pełniące te same funkcje” – mówi profesor Wilkinson – „W odniesieniu do pacjentów odkryty mechanizm może powiedzieć nam więcej o różnych typach agregatów białkowych niż o samych prionach. Ten mechanizm inicjacji tworzenia i wzrostu białek prionowych może być istotny dla tworzenia agregatów w chorobach takich jak pląsawica Huntingtona.”

Nie wydaje się aby białko Lsb2 samo bezpośrednio tworzyło priony. Wygląda raczej na to, że wiąże się ono i zwiększa agregację innego białka formującego priony - Sup35.

„Nasz model zakłada, że stres komórkowy indukuje wysokie stężenie Lsb2, a to pozwala na akumulację źle zwiniętych białek prionowych” – mówi Wilkinson – „Lsb2 ochrania nowo powstałe cząsteczki prionów przed mechanizmami ochronnymi na tyle, że kilka z nich jest zawsze w stanie wydostać się na zewnątrz.”

Źródło: www. sciencedaily.com

Opracowała: Beata Kowalska