Odbywający się co dwa lata konkurs CASP polega na przewidywaniu struktur białkowych, a jest ogłaszany przez Protein Structure Prediction Center w Lawrence Livermore National Laboratory, Livermore, California w ramach Biology and Biotechnology Research Program. Biorą w nim udział naukowcy zarówno z ośrodków akademickich jak i firm biotechnologicznych. Wyróżnieni naukowcy to: dr Krzysztof Ginalski z Interdyscyplinarnego Centrum Modelowania Matematycznego i Komputerowego UW i BioInfoBank Institute, dr Janusz Bujnicki z Międzynarodowego Instytutu Biologii Molekularnej i Komórkowej oraz prof. Andrzej Koliński z Wydziału Chemii UW. Zbadanie przestrzennej struktury jak największej liczby białek ma nie tylko znaczenie czysto poznawcze. Otwiera też nieograniczone pole zastosowań praktycznych, wśród których najważniejsze wydaje się projektowanie leków - mówi dr Krzysztof Ginalski, który po raz drugi został nieoficjalnym liderem tegorocznej edycji konkursu CASP. Białka, obok wody, stanowią podstawowy budulec ludzkiego organizmu. Są one polimerami złożonymi z aminokwasów (których jest ponad 20 rodzajów) połączonych w ciągłą nić. Poznanie trówymiarowej budowy białek, tzn. sposobu zwinięcia się nici białka do pewnego unikatowego kształtu w przestrzeni, jest absolutnie niezbędne do poznania roli, jaką to białko spełnia w organizmie. "Tylko ten określony kształt wykazuje działanie biologicznie poprawne" - podkreśla prof. Lucjan Piela z Wydziału Chemii UW. Struktury przestrzenne białek można zbadać doświadczalnie - przy użyciu krystalografii lub metody magnetycznego rezonansu jądrowego. "W krystalografii naświetla się kryształ białka promieniami rentgenowskimi" - mówi dr Krzysztof Ginalski. - "Z ugięcia się tych promieni na atomach kryształu można określić, jaką strukturę ma badane białko" - dodaje. Do tej pory naukowcom udało się doświadczalnie poznać budowę przestrzenną około 20 tys. białek i określić ponad 2 mln sekwencji białkowych. Badanie struktury białek metodami doświadczalnymi jest jednak bardzo czasochłonne i drogie. Określenie sposobu przestrzennego ułożenia się sekwencji aminokwasów może potrwać niekiedy nawet kilka lat. Pomocne okazują się tu metody teoretyczne, tzw. modelowanie komputerowe. Wykorzystywane do tego celu programy pozwalają znacznie szybciej - często w ciągu kilku godzin - na zaproponowanie sposobu zwinięcia się nici wybranych sekwencji aminokwasów. Poligonem badawczym, na którym sprawdza się aktualne umiejętności badawcze specjalistów od zwijania białek (biologów, fizyków, chemików lub informatyków) jest konkurs CASP, odbywający się w Stanach Zjednoczonych co dwa lata. "Konkurs, organizowany przez Protein Structure Prediction Center w Lawrence Livermore National Laboratory w Kalifornii, ma na celu sprawdzenie poprawności różnych metod teoretycznych, które starają się przewidzieć strukturę białka" - mówi dr Ginalski. Organizatorzy ogłaszają kilkadziesiąt sekwencji białek, których struktury przestrzenne zostały już wcześniej poznane w wyniku prac doświadczalnych, prowadzonych przez zespoły badawcze. Struktury te nie są jednak publikowane do czasu zakończenia konkursu. Zadaniem uczestników konkursu jest zaproponowanie za pomocą symulacji komputerowej struktur przestrzennych dla podanych sekwencji aminokwasów. W pierwszym konkursie, zorganizowanym w 1994 roku, uczestniczyło 35 grup badawczych, które zmagały się z odgadnięciem struktury przestrzennej 33 białek. W tym roku, w trwającym trzy miesiące konkursie, uczestnikom zaproponowano 87 sekwencji białek. Wystartowało około 250 grup badawczych z całego świata, m.in. z Europy, Japonii, Chin czy Stanów Zjednoczonych. O prestiżu konkursu świadczy, zdaniem prof. Pieli fakt, że obecnie w Stanach Zjednoczonych nikt nie dostanie grantu na badania nad strukturą białek, jeśli nie wykaże się odpowiednią pozycją w tym konkursie.

Źródło: PAP