Agregacja jest to proces nieswoistego łączenia białek w agregaty. Małe białka szoku cieplnego (sHsp) są zróżnicowaną grupą białek opiekuńczych. Proteiny z tej puli pełnią wszelakie funkcje, między innymi blokowanie agregacji białek i pomoc w przetrwaniu „stresujących” warunków dla komórki. Do tej pory, ich istnienie pozostawało enigmatyczną tajemnicą. Zwiększona ekspresja w sytuacji szoku termicznego i ich ochronny wpływ na przeżycie komórek w podwyższonej temperaturze, sugeruje, że mogą one mieć funkcję w tworzeniu się i utrzymaniu natywnej konformacji białka cytozolowego. Proces tworzenia agregatów zależny jest także od temperatury i panujących warunków „otoczenia”.

Białka szoku cieplnego (heat shock proteins – HSP) nazywane są powszechnie „białkami stresu”. Chaperony obecne są we wszystkich dotychczas poznanych organizmach, zarówno w komórkach eukariotycznych jak i prokariotycznych. Zauważono ich dogmatyczne zadania i role.

Stres komórkowy, wywołany wysoką temperaturą był jednym z pierwszych zbadanych czynników agregacji, która stała się odpowiedzią komórki na ekspozycję komórki w wysokiej temperaturze. Eliminacja agregatów może być osiągnięte przez proteolizę agregatów albo ponowne fałdowanie wyzwolonych polipeptydów. W tym przypadku, najważniejsze są molekularne mechanizmy działania na uwięzione polipeptydy w powstałych agregatach białkowych.

Czy zatem wszystkie proteiny należace do grupy Hsp są znaczące w takim przebiegu działania?

Jak prezentował profesor Krzysztof Liberek: „Białka opiekuńcze zabezpieczają inne proteiny przed denaturacją, agregacją, czy nieprawidłowym składaniem w kompleksy. W grupie tej znajdują się chaperony kontrolujące proces denaturacji, a są to Hsp 100 i Hsp 70 i prezentowane sHsp”. Białka te mają także swój udział w procesach, takich jak apoptoza, nowotworzenie, czy w przebiegu stanów zapalnych w organizmie. Pod koniec "odpowiedzi stresowej" komórki, aktywność transkrypcyjna HSF1 jest hamowana przez bezpośrednie wiązanie Hsp70.

Chaperon Hsp72 pełni w komórce szereg ważnych funkcji, między innymi zapobiega niewłaściwym oddziaływaniom między białkami i pojawieniu się konsekwencji tego procesu jakim jest tworzenie się agregatów. Proteina ta również odpowiada za kierowanie uszkodzonego białka do degradacji.

Krzysztof Liberek zaznaczył, że najważniejszym podczas procesu agregacji jest współdziałanie elementów obejmujących: natywną lucyferazę, IbpA i IbpB, które są tak zwanymi proteinami denaturacji. Konsekwencją takiego współdziałania jest denaturacja (degradacja) lucyferazy. Padło również stwierdzenie, że IbpAalfaA (ze zmiena w sekwencji) nie są zdolne do takiego działania. Nakreślono, że Arginina 133, w badanym peptydzie C jest zdolna do inaktywacji kompleksu.

Kolejno poruszono problem dysagregacji, czyli dyskompozycji agregatów białkowych. Proces ten  zachodzi, w głównej mierze dzięki Chaperonom Hsp 100 i 70, gdzie Hsp70 kontroluje aktywność  drugiego przez integrację z domeną wiążącą.

Podsumowując, wszystkie białka szoku cieplnego odgrywają bardzo ważne funkcje w każdym organizmie chroniąc przed negatywnymi skutkami zachodzących procesów .