Już dawno wykazano, że monomeryczna immunoglobulina G oczyszczona z ludzkiej surowicy zebranej od wielu dawców (IVIG) ma bardzo dużą aktywność przeciwzapalną. Testy na modelach zwierzęcych udowodniły, że usunięcie z IgG fragmentu Fc powoduje utratę aktywności przeciwzapalnej. Natomiast najnowsze badania pokazały, że aktywność ta jest całkowicie zależna od sjalylacji glikanu związanego do immunoglobuliny G (a dokładniej właśnie do fragmentu IgG Fc).
Naukowcy dokładnie zbadali strukturę glikanu związanego z IgG Fc – okazało się, że wiąże się on z resztą IgG Fc poprzez wiązanie N-2,6-glikozydowe. Następnie badacze stworzyli na drodze inżynierii genetycznej analogiczny fragment IgG1 Fc o odpowiednim stopniu sjalylacji. Rekmobinowane białko posiada pożądaną aktywność przeciwzapalną. W ten sposób otrzymano biomolekułę, która może zostać wykorzystana w celach terapeutycznych.
KOMENTARZE