Biotechnologia.pl
łączymy wszystkie strony biobiznesu
Ze złożonych do prostych
Temperatura w ostatnich dniach zdecydowanie zachęca do grillowania, aktywnego wypoczynku czy też uraczenia się chłodnym, lekkim piwem. Mało kto zdaje sobie sprawę, że wśród składników złocistego trunku znajduje się, zależnie od rodzaju piwa, mniej lub więcej pewnego cukru. Ale nie takiego, który znajdziemy na naszym stole w cukierniczce. Ten cukier to maltoza, dimer glukozy, będący produktem enzymatycznego rozkładu biopolimeru roślinnego – skrobi.

Skrobia to polimer α-D-glukozy połączonej wiązaniem α-glikozydowym. Składa się z dwóch podjednostek – liniowej amylozy (wiązanie α-1,4-) oraz rozgałęzionej amylopektyny (α-1,4- oraz α-1,6-), występujących zazwyczaj stosunku 1 do 3. Jest podstawowym materiałem zapasowym roślin oraz głównym węglowodanem w diecie człowieka. Mimo, iż jest cukrem, słodka w smaku jest dla nielicznych – tych, u których stężenie enzymu zdolnego do jej rozłożenia jeszcze w ustach jest wystarczająco wysokie, aby dało się odczuć słodki smak.

Ten enzym – a właściwie grupa enzymów – to amylaza, hydrolaza glikozydowa zdolna do rozkładu glukozy. Wyróżnić można 3 typy amylaz:

  • Typ α [E.C. 3.2.1.1] – rozcina wiązania wewnątrz polisacharydów zawierających minimum trzy  monomery D-glukozy połączone wiązaniem α-1,4- glikozydowym
  • Typ β [E.C. 3.2.1.2] – rozcina wiązania na nieredukującym końcu łańcucha polimeru, uwalniając cząsteczki maltozy
  • Typ γ [E.C. 3.2.1.3]  - podobnie jak typ β rozcina wiązania na końcu łańcucha, przy czym, zamiast maltozy, uwalnia monomery glukozy. W przeciwieństwie do dwóch poprzednich enzymów potrafi również rozcinać wiązania α-1,6- glikozydowe w amylopektynach.

Właśnie dzięki tym enzymom, podczas formowania brzeczki, otrzymywana jest maltoza, od której, między innymi, zależna jest moc piwa. Jednak skrobia nie znajduje swojego zastosowania jedynie w przemyśle piwowarskim – stosowana jest w wielu dziedzinach przemysłu spożywczego, od cukiernictwa po dodatki do żywności.

Ale skrobia to nie jest jedyny biopolimer występujący w naturze, a który zawiera w swojej strukturze glukozę, główne źródło energii dla organizmów komórkowych. Drugim po niej , powszechnie występującym biopolimerem glukozy jest celuloza. Ten węglowodan, podobnie jak skrobia, składa się z łańcuchów glukozy, z tą różnicą, że połączonych wiązaniami β-1,4- glikozydowymi. W przeciwieństwie do skrobii, celuloza nie jest rozgałęziona, wyróżnić można również dwa rodzaje regionów celulozy – krystaliczny oraz amorficzny. Nie jest ona łatwa do rozłożenia przez enzymy, ze względu na znaczną ilość wiązań wodorowych pomiędzy łańcuchami, co zapewnia dużą odporność mechaniczną i enzymatyczną.

Enzymy, które rozkładają celulozę to celulazy. Podobnie jak w wypadku skrobii, można wyróżnić kilka ich typów:

  • Endocelulazy [E.C. 3.2.1.4] rozcinające wiązania wewnątrz łańcucha celulozy w regionie amorficznym
  • Egzocelulazy  [E.C. 3.2.1.91]  przecinające wiązania glikozydowe na końcach łańcuchów celulozy, uwalniając fragmenty składające się z od dwóch do czterech monomerów glukozy . Można wyróżnić dwa typy egzocelulaz – I, który rozcina wiązania na końcu redukującym oraz II, przecinające wiązania na końcu nieredukującym.
  • Celobiazy [E.C. 3.2.1.21] – enzymy rozkładające produkty egzocelulaz do cząsteczek β-D-glukozy.

Inne, mniej powszechne enzymy przeprowadzają depolimeryzacje celulozy na drodze utleniania bądź fosforylacji. Wszystkie jednak mają na celu jedno – rozłożenie celulozy do tego stopnia, aby organizm syntetyzujące te enzymy mógł czerpać z niej energię niezbędną do życia. Sama celuloza znajduje również swoje zastosowanie w wielu gałęziach przemysłu – od medycyny po papiernictwo czy materiały wybuchowe.

 

Ostatnim biopolimerem, również bardzo powszechnym w przyrodzie oraz szeroko stosowanym w procesie produkcji żywności jest pektyna – heteropolisacharyd (czyli węglowodan złożony z różnych typów cukrów prostych), składający się głównie z merów kwasu galakturonowego, częściowo zmetylowanego, złączonych wiązaniem α-1,4- glikozydowym. Niektóre, rozgałęzione fragmenty zawierają w swojej strukturze takie cukry jak ramnoza, ksyloza czy apioza. Biopolimer ten znany jest głównie ze skłonności do żelowania w stosunkowo kwasowym środowisku w obecności jonów wapnia.

Enzymów rozkładających pektynę jest wiele. Do najważniejszych należą:

  • Pektolaza [E.C. 4.2.2.10] – endoenzym rozcinający wiązania  α-1,4-glikozydowe w zmetylowanych fragmentach łańcucha kwasu galakturonowego, tworząc wiązania podwójne pomiędzy 4 a 5 atomem węgla ostatniej cząsteczki.
  • Transeleminaza poligalakturonowa [E.C. 4.2.2.2] – endoenzym rozcinający wiązania α-1,4-glikozydowe w łańcuchu poligalakturonowym, z tą różnicą, że w regionie ubogim we fragmenty zmetylowane, tworząc wiązania podwójne pomiędzy 4 a 5 atomem węgla ostatniej  cząsteczki.
  • Endopoligalakturonaza [E.C. 3.2.1.15] – enzym rozcinający wewnętrzne fragmenty łańcucha w regionach niezmetylowanych, tworząc fragmenty o różnej długości.
  • Egzopoligalakturonaza [E.C. 3.2.1.67] - enzym rozcinający zewnętrzne fragmenty łańcucha w regionach niezmetylowanych, uwalniając monomery kwasu galakturonowego.
  • Esteraza metylopektynowa [E.C. 3.1.1.11] – enzym przeprowadzający deestryfikację zmetylowanych fragmentów łańcucha pektyny.

Pektyna znajduje swoje zastosowanie przede wszystkim w przemyśle spożywczym jako substancja żelująca czy konserwant w dżemach czy jogurtach, ale znajduje swoje zastosowanie również w medycynie i farmaceutyce.

Trzy wymienione wyżej substancje to najczęściej występujące w środowisku biopolimery. Każdy z nich pełni inną rolę, czy to jako składnik budulcowy, czy jako materiał zapasowy. Łączy je jedno – możliwość zastosowania różnych gałęziach przemysłu, czy to w postaci niezmienionej, czy po odpowiedniej obróbce.

 

Rafał Madaj

Źródła

https://encrypted-tbn1.gstatic.com/images?q=tbn:ANd9GcQoGYq61mkTR4zF_HaWZgLXk6rQCDP7nv5R87GYCQf1psg5yJ1p

 

https://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/be/Types_of_Cellulase2.png

 

http://www.scientificpsychic.com/fitness/pectin.gif

 

http://2.bp.blogspot.com/-cV1oq3bVDBA/T9NtyDnEj7I/AAAAAAAAEi4/W3DrSHCdrZE/s1600/IMG_1454.JPG

 

http://www.enzymeessentials.com/HTML/amylase.html

 

http://www.hindawi.com/journals/er/2011/280696/

KOMENTARZE
Newsletter